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di Lyle McDonald |
Le tre parti precedenti di questa serie di articoli hanno affrontato una serie di argomenti legati alle proteine e agli amminoacidi (AA): digestione, qualità, fabbisogni e molti altri. Per aiutare i lettori a comprendere meglio alcuni dei meccanismi che regolano il metabolismo delle proteine e degli AA nel corpo, è necessario sviluppare un modello di metabolismo degli AA.
nche se tutti i dettagli del modello non sono ancora stati chiariti, i concetti presentati dovrebbero dare un'idea generale delle strade possibili che le proteine possono intraprendere dopo l'ingestione. Inoltre, sono discusse le parti del modello influenzate da un'assunzione alta e bassa di calorie e alta e bassa di proteine (per esempio, la ciclizzazione proteica).
Sezione 7: Un modello della cinetica degli amminoacidi
Omeostasi
Prima di costruire un modello della cinetica delle proteine, i lettori devono comprendere il concetto dell'omeostasi. Con poche eccezioni, il corpo fa del suo meglio per mantenere le riserve proteiche del corpo a un livello costante 1 . Inoltre, il corpo cerca di mantenere un valore costante per la riserva di AA liberi e per il ritmo del ricambio proteico 1 . I meccanismi regolanti responsabili saranno discussi fra breve.
Probabilmente, la principale eccezione all'omeostasi è l'esecuzione dell'allenamento con opposizione di resistenza (con i pesi) che stimola il corpo a incrementare le riserve proteiche oltre i livelli abituali. Invece, l'allenamento aerobico eccessivo tende a diminuire e a mantenere le riserve proteiche al di sotto dei livelli normali.
Per mantenere l'omeostasi, il corpo si affida a quattro sistemi principali: 1) trasporto e assorbimento degli amminoacidi, 2) ossidazione e catabolismo degli amminoacidi, 3) sintesi proteica, 4) disgregazione proteica. La figura 1 fornisce un esempio del modello sviluppato in questo articolo.
Quando è sottoposto a stress diversi (come assunzioni proteiche alte o basse, o il digiuno), il corpo può modificare l'efficienza dei percorsi sopraddetti per cercare di mantenere le riserve proteiche del corpo. Ogni percorso sarà discusso dettagliatamente. Poiché il trasporto e l'assorbimento degli amminoacidi è stato discusso nelle parti precedenti di questa serie, non è discusso ulteriormente qui. Per maggiori dettagli, i lettori dovrebbero fare riferimento alle parti 1 e 3 di questa serie.
Ossidazione e catabolismo degli amminoacidi 2
L'ossidazione e il catabolismo degli amminoacidi sono stati discussi nell'ambito dell'attività fisica e dell'incremento delle proteine alimentari nella parte 1 di questa serie però è necessario approfondirli qui. L'ossidazione e il catabolismo degli amminoacidi possono verificarsi attraverso due procedimenti correlati: deamminazione e transaminazione.
Entrambe le reazioni cominciano con l'asportazione del gruppo amminico dall'amminoacido, lasciando un chetoacido e ammoniaca (NH3+). Nel caso della deamminazione, l'NH3+ è trasformata in prodotti di scarto (per esempio l'urea) ed eliminata.
La reazione generale per la deamminazione è questa:
amminoacido <---------> chetoacido + ammoniaca
Poiché l'ammoniaca è tossica per il corpo, deve essere eliminata. In molti tessuti, l'NH3+ si combina con il glutammato per fare la glutammina che poi si sposta fino al fegato. Nel fegato, la glutammina è di nuovo disgregata in glutammato e ammoniaca e l'ammoniaca è trasformata in urea per l'espulsione.
Con la transaminazione, un AA cede il suo gruppo amminico a un'altra sostanza, ciò si traduce nella produzione di un nuovo amminoacido e di un chetoacido. Per esempio, il chetoglutarato e il piruvato possono legarsi all'ammoniaca per generare rispettivamente glutammina e alanina. La reazione generica per la transaminazione è la seguente.
Amminoacido 1 <---------> chetoacido 1
/\
NH3+
\/
chetoacido 2 <---------> amminoacido 2
L'inserimento delle doppie frecce indica che queste reazioni sono reversibili, cioè possono procedere in entrambe le direzioni. La formazione della glutammina e dell'alanina nel muscolo (discusse nella parte 3) si verifica attraverso la transaminazione e l'ossidazione di altri amminoacidi, specialmente degli amminoacidi ramificati (BCAA).
I chetoacidi (detti anche carbossilici) formati dalla detransaminazione hanno destini diversi nel corpo, secondo il ritmo metabolico. Possono essere usati per produrre direttamente energia. In alternativa, possono essere usati per la sintesi di glucosio, acidi grassi o chetoni, oppure possono essere riaminati se c'è dell'ammoniaca disponibile 2 .
L'ossidazione e il catabolismo possono essere suddivisi ulteriormente in perdite obbligatorie e regolanti (Fig. 1). Le perdite obbligatorie sono quelle che si verificano come conseguenza del funzionamento normale del corpo e sono considerate costanti indifferentemente dalla dieta e dalla condizione del corpo. Non saranno approfondite ulteriormente perché non possono essere variate.
Le perdite regolanti sono quelle che si verificano con le variazioni della dieta e dell'attività fisica. Per esempio, con l'attività aerobica di lunga durata, con l'incremento dell'ossidazione di alcuni AA all'interno del muscolo (vedere la parte 3 per i dettagli), con l'incremento delle perdite di AA. Come sarà discusso in seguito, l'ossidazione degli AA cambia in risposta ai cambiamenti nell'assunzione proteica, incrementa con le assunzioni proteiche più alte e diminuisce con le assunzioni proteiche più basse 3-7 .
Anche se nella letteratura recente per il bodybuilding sono state dette molte cose negative a proposito dell'ossidazione e del catabolismo degli AA, spesso non è capito che i sottoprodotti dell'ossidazione degli AA possono ricoprire ruoli importanti nel metabolismo. L'incremento dell'ossidazione degli AA è considerato ricoprire un ruolo nella crescita e i ricercatori sulle proteine l'hanno definita la “spinta anabolica” 8,9 . Per esempio, quando la leucina è ossidata, produce chetoisocaproato (KIC) che può ricoprire un ruolo positivo nella sintesi proteica 10 . Quando il KIC è ossidato, si crea il beta-idrossi-metil-butirato (HMB) e anch'esso può ricoprire un ruolo nella sintesi proteica 11 , anche se i suoi effetti nel mondo reale sono stati inferiori alle attese. Il messaggio da portare a casa è che l'ossidazione degli AA non è sempre un aspetto negativo del metabolismo degli AA.
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NEL CORPO, CI SONO DUE LUOGHI DI “DEPOSITO” DEGLI AA. IL PRIMO È NEI TESSUTI SOTTO FORMA DI PROTEINE MUSCOLARI ED EPATICHE. IL SECONDO È LA PICCOLA RISERVA DI AA LIBERI. |
La riserva di amminoacidi liberi
Nel corpo, ci sono due luoghi di “deposito” degli AA. Il primo è nei tessuti sotto forma di proteine muscolari ed epatiche. Il secondo è la piccola riserva di AA liberi. La riserva libera esiste per fornire singoli AA per la sintesi e l'ossidazione proteica ed è ripristinata attraverso la disgregazione proteica o l'apporto di AA dalla dieta (Fig. 1).
Le dimensioni di questi due luoghi sono estremamente diverse. In un uomo nella media di 70 kg , le proteine corporee possono comprendere 10 kg di AA. Invece, è stato calcolato che la riserva libera contiene solo 100 g di AA, senza contare la taurina. Contando la taurina, la dimensione della riserva libera incrementa fino a 130 g 12 . Ci sono altri 5 g di AA liberi che circolano nel flusso ematico 12 . Il punto importante è che la riserva libera è pari a circa l'1% alla riserva di AA depositata nei tessuti.
La riserva libera di AA ricopre un ruolo importante nel metabolismo proteico complessivo per molte ragioni. Concettualmente, la riserva libera fornisce il legame fra le proteine alimentari e le proteine corporee (Fig. 1) perché sia le proteine alimentari sia le proteine corporee alimentano la riserva libera.
Cosa forse più importante per i bodybuilder, le concentrazioni di alcuni AA nella riserva libera, soprattutto la glutammina, sono legate direttamente alla sintesi proteica muscolare. La glutammina è l'AA più abbondante presente nella riserva libera, e rappresenta il 60% circa della riserva e le variazioni nella glutammina possono avere un impatto sulla sintesi e la disgregazione proteica 13,14 .
In due studi simili, i ricercatori hanno rimosso un pezzo di tessuto muscolare da una cavia e lo hanno immerso in vari nutrienti, comprese concentrazioni diverse di glutammina e di insulina. Hanno scoperto che maggiori erano i livelli di concentrazione di glutammina, maggiore era il ritmo di sintesi proteica e viceversa 13,14 . Spesso questo risultato è citato come prova dell'utilità dell'integrazione con glutammina. Affermazioni simili sono state fatte per l'uso della taurina come volumizzante cellulare.
Sfortunatamente (sia per i produttori di integratori sia per i bodybuilder), l'assunzione orale di un nutriente è di gran lunga diversa dalla somministrazione per perfusione. Ricordatevi dalla parte 3 che il profilo degli amminoacidi ingeriti ha solo un piccolo impatto su quali amminoacidi sono rilasciati nel flusso ematico. Allo stesso modo, il tipo e/o la quantità di proteine consumate influenza solo leggermente la riserva libera.
Per esempio, ai soggetti di uno studio è stata data una quantità enorme di proteine, 3 g/kg, il doppio dell'assunzione normale di AA. Comunque, le concentrazioni ematiche della maggior parte degli AA sono incrementate di solo il 30% oltre i livelli normali, con concentrazioni di BCAA doppie rispetto ai livelli normali 15 . Ciò dimostra quanto rigidamente è regolata la riserva libera e quanto inefficace sarà probabilmente la semplice aggiunta di un qualsiasi AA a un integratore. Inoltre, la concentrazione di amminoacidi nel flusso ematico differisce da quella vista all'interno del muscolo 16 , quindi anche le variazioni nei livelli ematici di AA possono non avere nessun impatto sulle concentrazioni intramuscolari di AA.
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SFORTUNATAMENTE (SIA PER I PRODUTTORI DI INTEGRATORI SIA PER I BODYBUILDER), L’ASSUNZIONE ORALE DI UN NUTRIENTE È DI GRAN LUNGA DIVERSA DALLA SOMMINISTRAZIONE PER PERFUSIONE. |
Il corpo sembra mantenere la riserva libera di AA entro limiti rigidi 17 e le misurazioni in presenza di molte condizioni diverse rivelano valori estremamente simili per la riserva libera di AA 16,18 . Dire che i bodybuilder possono influenzare in modo significativo la riserva intramuscolare di AA semplicemente aggiungendo molti grammi di glutammina o un grammo di taurina a una bevanda proteica è assurdo. Per citare Furst 16 , “Il fatto che il modello intracellulare degli amminoacidi è riproducibile da un soggetto all'altro indica che la concentrazione di ogni singolo amminoacido nella cellula è regolata precisamente dai meccanismi biofisici e biochimici”.
Comunque, può esserci un altro meccanismo, magari indiretto, attraverso il quale la glutammina potrebbe influenzare la crescita. Come detto nella parte 3, la glutammina è coinvolta nell'equilibrio acido-base e gli studi sugli atleti di durata hanno mostrato livelli di glutammina depressi 19 . Inoltre, minori concentrazioni di glutammina nella riserva libera di AA sono state riscontrate nei traumi e nelle sepsi, e gli ormoni catabolici sembrano mediare la perdita di glutammina dal muscolo 16 .
Perciò, il maggiore impatto della glutammina potrebbe essere la prevenzione della riduzione della riserva libera di AA 19 . Comunque, difficilmente può incrementare le concentrazioni oltre i normali livelli fisiologici. È necessario che i ricercatori misurino la concentrazione di glutammina nella riserva libera prima e dopo l'allenamento con i pesi oltre che prima e dopo l'integrazione con glutammina. Ciò indicherebbe se l'allenamento con i pesi o l'integrazione alimentare influenzano effettivamente le concentrazioni di glutammina nella riserva libera.
Ricambio proteico: l'accoppiamento della sintesi proteica e della disgregazione proteica
Anche se il ricambio proteico è stato illustrato nella parte 1 di questa serie, la sua importanza nel metabolismo complessivo necessita di essere discussa ulteriormente. Il corpo non è statico e il tessuto proteico subisce un ciclo costante di disgregazione e risintesi. Il ricambio è questo: disgregare e costruire proteine continuamente (figura 1).
La disgregazione di tessuto fornisce AA per la riserva libera di AA e la sintesi si verifica riattingendo AA dalla riserva libera. Andrebbe detto che gli incrementi di sintesi proteica (come succede durante la crescita) sono spesso accompagnati da incrementi della disgregazione proteica, anche se la ragione per questo processo piuttosto dispersivo è sconosciuta 17 .
Tessuti diversi hanno ritmi di ricambio molto diversi. Per esempio, mentre le proteine epatiche possono essere disgregate e risintetizzate nel giro di alcune ore, il ricambio delle proteine dei muscoli scheletrici può impiegare giorni 12,17 . I tessuti come i legamenti e i tendini possono impiegare molti mesi, fino a un anno, per rigenerarsi. Ciò ha delle implicazioni importanti quando osserviamo le privazioni e gli eccessi proteici sia a breve sia a lungo termine.
È stato calcolato che una persona nella media può disgregare e risintetizzare fino a 300 g di proteine il giorno alla presenza di circostanze alimentari normali e di uno stato fisiologico normale (per esempio, non in recupero da traumi o da malattie). I soggetti più grossi e più piccoli rigenerano proporzionalmente più o meno proteine totali il giorno.
A prima vista, il ricambio proteico sembra un processo piuttosto dispersivo per il corpo, specialmente perché il risultato netto è più o meno il mantenimento del tessuto corporeo (poiché la gran parte delle proteine disgregate sono poi risintetizzate). Comunque, il ricambio proteico può ricoprire un ruolo molto importante per la gestione di situazioni di stress: a patto che gli AA si trovino dove ce n'è bisogno.
La riduzione del ricambio proteico potrebbe compromettere la capacità del corpo di gestire rapidamente stimoli di stress 17,20,21 . È stato detto che il maggiore ritmo di disgregazione muscolare osservato nei pazienti affetti da ustioni o da traumi si verifica per fornire AA sufficienti (specialmente glutammina e suoi precursori) per sostenere il sistema immunitario 20 . Ovviamente, ciò si verifica alle spese del tessuto muscolare e spiega la perdita muscolare osservata nelle situazioni di stress.
Il ricambio proteico è mediato da molti fattori. Sono compresi i fattori ormonali (testosterone, ormoni tiroidei, insulina, cortisolo, GH, glucagone), l'assunzione calorica e la disponibilità di AA 9 . Per esempio, il testosterone e gli ormoni tiroidei possono essere influenzati nel lungo termine da variazioni alimentari (per esempio, i livelli di testosterone sono stati correlati con un'assunzione più alta di grassi e i livelli di ormoni tiroidei sono correlati con l'assunzione sia di proteine sia di carboidrati). Comunque, basandosi sui pasti, la disponibilità di AA e la concentrazione di insulina sembrano ricoprire ruoli importanti nella determinazione della sintesi e della disgregazione proteica 22 . Sono entrambi discussi qui di seguito. Sono discussi anche i ruoli del cortisolo e dell'allenamento con i pesi per quanto riguarda il loro ruolo nel ricambio proteico.
AA e insulina
Come detto precedentemente, probabilmente i due maggiori regolatori del ricambio proteico sono l'insulina e gli AA. Cosa interessante, sembrano modulare il ricambio attraverso meccanismi diversi. Contraria-mente al credo popolare e a quanto è scritto in molti libri di testo, il ruolo principale dell'insulina è ridurre la disgregazione proteica e ricopre solo un ruolo minore nella sintesi proteica 23-26 , anche se alcuni studi hanno riscontrato il contrario 27 . Infatti, incrementare l'insulina senza incrementare contemporaneamente la disponibilità di AA tende a ridurre la sintesi proteica a causa di una riduzione delle concentrazioni di AA circolanti 22,28 . Invece, gli AA alimentari sembrano esercitare il loro effetto principale nell'incremento della sintesi proteica, con pochi o zero effetti sulla disgregazione proteica 23,24,29 , anche se non tutti gli studi hanno confermato questa cosa 30 .
Inoltre, studi sulle concentrazioni di glutammina e sulla sintesi proteica (discussi precedentemente) hanno scoperto che la sintesi proteica è molto maggiore quando sono presenti sia la glutammina sia l'insulina 22 . Osservazioni simili sono state fatte per altri AA 22 . Uno studio recente ha scoperto che la fornitura di solo gli AA essenziali e del glucosio (per aumentare l'insulina) è stata sufficiente per stimolare la sintesi proteica 31 . Complessivamente, tutti questi dati indicano che i risultati ottimali in termini di guadagni proteici netti si avranno con la combinazione di AA e insulina.
L'implicazione pratica di ciò dovrebbe essere chiara: per spostare il ricambio proteico verso la sintesi proteica netta, è necessario un apporto costante di AA, insieme al mantenimento di livelli normali di insulina. È possibile garantire questa cosa fornendo sia proteine sia un po' di carboidrati a ogni pasto. Bisogna dire che non sono necessari molti carboidrati per aumentare l'insulina fino a livelli ottimali. Uno studio recente ha scoperto che 30 g di carboidrati, insieme a 13,5 g di proteine, sono stati sufficienti per incrementare la sintesi proteica muscolare 31 . Cosa ancora più interessante di questo studio è che sono stati somministrati solo gli AA essenziali, indicando che gli AA non essenziali non sono altrettanto fondamentali per la sintesi proteica.
Gli amminoacidi ramificati (BCAA)
Una classe di AA merita una discussione approfondita: gli amminoacidi ramificati (BCAA). I BCAA sono AA particolari in quanto sono usati soltanto per la sintesi di tessuto proteico ma non per la sintesi di altre molecole biologicamente attive come gli ormoni 32 . Infatti, le miscele di AA senza BCAA sono inefficaci per la stimolazione della sintesi proteica 33 .
Anche se alcuni dati indicano che tutti i tre BCAA sono importanti per la sintesi proteica, la leucina è il BCAA maggiormente studiato. Cosa interessante, benché la leucina di per se sembri modulare la sintesi proteica, sembra che il sottoprodotto ossidativo, il KIC, inibisca la disgregazione proteica 10 . Ciò indica un ruolo importante dell'ossidazione degli AA nella regolazione complessiva del ricambio proteico.
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CONSIDERANDO L’ASSUNZIONE PROTEICA GENERALMENTE ALTA FRA I BODYBUILDER, È PROBABILE CHE L’APPORTO DI POCHI GRAMMI DI BCAA AVRÀ UN GROSSO IMPATTO SULLA CRESCITA. |
L'importanza dei BCAA per la determinazione della sintesi proteica ha portato a suggerire spesso l'integrazione con BCAA per gli atleti e la cosa può essere utile. Inoltre, a volte è detto che fonti proteiche specifiche hanno concentrazioni più alte o più basse di BCAA. Comunque, poiché solitamente i BCAA rappresentano fino al 50% degli AA essenziali presenti nella maggior parte delle proteine, le deficienze non si verificano nei soggetti che consumano abbastanza proteine 32 . Considerando l'assunzione proteica generalmente alta fra i bodybuilder, è probabile che l'apporto di pochi grammi di BCAA avrà un grosso impatto sulla crescita. Inoltre, mentre l'allenamento di durata è noto per incrementare l'ossidazione (e probabilmente il fabbisogno) di BCAA, non sappiamo se l'allenamento con i pesi causa un risultato simile.
Cortisolo: amico o nemico?
In generale, il cortisolo è considerato il “nemico” della crescita muscolare nella letteratura popolare del bodybuilding e
questo è in parte vero. Uno degli effetti principali del cortisolo è inibire la sintesi proteica affinché si verifichi una disgregazione netta 34 . Inoltre, il cortisolo inibisce l'assorbimento di AA 34 . Infine, il cortisolo sembra preferire influenzare la sintesi di proteine muscolari. Al riguardo, il cortisolo può essere considerato negativo nei riguardi della crescita.
Comunque, il cortisolo ricopre altri ruoli importanti nel corpo, specialmente nella gestione delle infiammazioni. I soggetti che usano farmaci anti-cortisolo spesso sperimentano dolore alle articolazioni. Come detto precedentemente, la disgregazione del tessuto proteico come parte del ricambio proteico è un aspetto fondamentale del funzionamento complessivo del corpo, in quanto serve a fornire AA dove sono necessari durante i periodi di stress.
I principali regolatori dei livelli di cortisolo sembrano essere i livelli ematici di glucosio e di insulina. In generale, quando i livelli di insulina e di glucosio sono alti, il livello di cortisolo è basso e viceversa. Gli studi in vitro hanno mostrato che passano quattro ore prima che il cortisolo eserciti i suoi forti effetti sulla riduzione della sintesi proteica e sull'incremento della disgregazione proteica 22 . Inoltre, gli effetti negativi del cortisolo sulla sintesi proteica sono rovesciati con una sola ora di rialimentazione, molto probabilmente grazie all'incremento dell'insulina 22 . Ciò indica fortemente che l'abitudine comune di mangiare ogni poche ore è una strategia fondata per minimizzare gli effetti del cortisolo. Infatti, è possibile spingersi anche oltre e svegliarsi nel mezzo della notte, per impedire che si verifichi la disgregazione proteica mediata dal cortisolo. In alternativa, il consumo prima di andare a letto di un piccolo pasto contenente proteine, carboidrati, grassi e fibre, dovrebbe permettere il mantenimento dei livelli di glucosio/insulina per almeno parte della notte.
L'effetto dell'allenamento con i pesi
Senza dubbio, il sollevamento pesi influenza il ricambio proteico e i guadagni netti di proteine corporee. Tuttavia, è stato mostrato che l'allenamento con i pesi influenza sia la disgregazione sia la sintesi proteica. Dopo l'esecuzione di una sessione tipica di sollevamento pesi, incrementano sia la sintesi 35,36 sia la disgregazione 37,38 proteica nel muscolo allenato. Tuttavia, la sintesi è incrementata più della disgregazione 37,38 , perciò si verifica un guadagno netto di massa muscolare.
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È STATO MOSTRATO CHE L’APPORTO DI GLUCOSIO E AA DOPO L’ALLENAMENTO INCREMENTA ULTERIORMENTE LA SINTESI PROTEICA INIBENDO ANCHE LA DISGREGAZIONE PROTEICA. |
Uno studio interessante (o gruppo di studi), dovrebbe determinare il numero di serie che causa la maggiore differenza fra l'aumento della sintesi proteica e l'aumento della disgregazione proteica. Sembra ragionevole ipotizzare che è possibile incrementare la sintesi proteica solo fino a un certo punto; le serie oltre questo punto servono soltanto a incrementare la disgregazione proteica più del necessario.
Inoltre, nell'allenamento successivo si verifica un incremento del trasporto degli amminoacidi nel muscolo 38 ed è stato mostrato che l'apporto di glucosio e AA dopo l'allenamento incrementa ulteriormente la sintesi proteica inibendo anche la disgregazione proteica 38,39 . È stato scoperto che la sintesi proteica resta elevata per almeno 36 ore dopo l'allenamento 36 . Ciò indica che il momento più critico per garantire un eccesso di AA è nel periodo immediatamente successivo un allenamento. Fornire proteine alimentare e AA immediatamente dopo l'allenamento e nelle 36 ore successive dovrebbe aiutare a massimizzare la sintesi proteica e minimizzare la disgregazione proteica.
Ciclizzazione diurna
Il concetto di ciclizzazione diurna è sia fondamentale sia in parte irrilevante per l'intero concetto di metabolismo degli AA. La ciclizzazione diurna si riferisce alla natura ciclica della sintesi proteica netta durante lo stato alimentato (quando il cibo è consumato) a cui si contrappone la disgregazione proteica netta durante lo stato di digiuno (quando il cibo non è consumato). Questo processo apparentemente dispersivo è considerato capace di fornire AA derivati dal pasto ai tessuti in modo più omogeneo nel corso di un periodo di 24 ore 12.
Le proteine sintetizzate dopo un pasto sono considerate essere proteine labili; cioè, proteine che servono principalmente come punto di deposito temporaneo per le proteine 12 . Queste proteine labili sono disgregate durante la notte, non realizzando essenzialmente nessun guadagno o perdita netta nel corso delle 24 ore. La ciclizzazione diurna è considerata agire come un “tampone” per impedire gli incrementi di AA circolanti dopo un pasto perché sono diretti alla sintesi di tessuto 41 .
La ciclizzazione diurna è sensibile alla sintesi proteica. Quando l'assunzione proteica aumenta, e il deposito di proteine durante il giorno incrementa, la notte si verifica un incremento della disgregazione proteica (figura 2). Allo stesso modo, quando l'assunzione proteica diminuisce, ci sono meno proteine depositate durante il giorno e meno disgregate durante la notte. Comunque, ogniqualvolta c'è un passaggio da un'assunzione proteica alta a una bassa, c'è un breve periodo morto prima che la ciclizzazione diurna si riassesti. Perciò, più proteine un soggetto mangia, più deve mangiare per mantenere l'equilibrio 17,42 . Gli adattamenti ad assunzioni proteiche diverse sono valutati in seguito.
Riassunto
Il modello sopraddetto di cinetica degli AA, compresa una discussione della riserva libera di AA, del ricambio proteico e della ciclizzazione diurna, dovrebbe aiutare i lettori a comprendere in che modo le proteine e gli AA sono elaborati all'interno del corpo, oltre a esaminare alcune delle ipotesi attualmente avanzate sugli integratori proteici e di AA. Sarà anche utile per comprendere gli adattamenti alle assunzioni proteiche alte e basse discusse in seguito.
La bibliografia di questo articolo sarà pubblicata nel prossimo numero, assieme alla quinta ed ultima parte della serie Proteine .
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