Articolo pubblicato su Olympian's News numero 60.
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Proteine
Definizioni e informazioni tecniche
parte 1

di Lyle McDonald
info@thinkmuscle.com

Se chiedete a 10 bodybuilder qual è il nutriente più importante per aumentare la massa muscolare, probabilmente otterrete 10 risposte identiche (una rarità nell'alimentazione sportiva). La risposta è, ovviamente, le PROTEINE! Ogni bodybuilder sa che se non assume abbastanza proteine non crescerà, indifferentemente da cos'altro fa.

Sfortunatamente, l'ossessione che i bodybuilder hanno per le proteine li ha resi preda di qualsiasi propaganda commerciale. Per quanto riguarda l'assunzione, la qualità, il tipo, la forma ecc. delle proteine, i venditori sanno quali tasti premere quando si parla di proteine.

Per vendere molta polvere proteica, basta pronunciare le parole "bilancio azotato", "valore biologico" o "anticatabolico", e i soldi cominceranno ad affluire. Se volete gettare nel panico i bodybuilder per farvi ascoltare, cominciate a parlare di ossidazione degli amminoacidi (consumo) con le forti assunzioni proteiche e di quanto è "terribile". Poi date il colpo di grazia e vendetegli il prodotto.

Come la maggior parte degli aspetti del bodybuilding (e dell'industria dell'integrazione in generale), la questione proteica è governata più dalla pubblicità che di verità fisiologiche. Lo scopo di questa serie di articoli è affrontare alcune questioni tecniche sulle proteine e chiarire alcuni equivoci. Anche se alcune informazioni sono decisamente tecniche, cercherò di evitare nei limiti del possibile i dettagli più complessi e non necessari.

La prima parte affronterà principalmente alcune definizioni e le informazioni tecniche, affinché le informazioni date successivamente siano più chiare. Nella parte 2, parleremo della qualità delle proteine e di un modello semplificato di metabolismo degli amminoacidi. Ciò aiuterà i lettori a comprendere la discussione dell'adattamento alle assunzioni proteiche sia alte sia basse e ai livelli calorici mutevoli. Anche se la discussione di tutti gli amminoacidi va oltre lo scopo di questa serie di articoli, alcuni amminoacidi specifici come la glutammina, la leucina e l'alanina verranno discussioni quanto necessario.

 

Sezione 1: definizioni e informazioni fondamentali

Cos'è una proteina?

Le proteine sono sostanze organiche composte di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. È la presenza dell'azoto che contraddistingue le proteine dagli altri nutrienti. Dato che non disponiamo di altre fonti di azoto (non potendo assorbirlo dall'aria, come fanno le piante), uno dei ruoli più importanti delle proteine e immettere l'azoto nel corpo.

Uno degli usi principali delle proteine nel corpo è la sintesi delle proteine strutturali come il muscolo, la pelle e i capelli. Le proteine sono usate anche per sintetizzare gli ormoni peptidici come l'ormone della crescita (GH), il fattore di crescita insulino-simile 1 (IGF-1), l'insulina e il glucagone. Inoltre, le proteine sono usate per sintetizzare le proteine di trasporto, come l'albumina, che è usata per trasportare altre sostanze nel flusso ematico 1 .

Le proteine sono composte di sottounità dette amminoacidi (AA). Nel cibo sono presenti 20 AA, nel corpo ne sono presenti molti altri 1 . Due esempi di AA non alimentari sono l'idrossiprolina, un sottoprodotto della disgregazione del tessuto connettivo, e la 3-metilistidina, un sottoprodotto della disgregazione del tessuto muscolare.

Gli AA sono detti peptidi. Quando due AA si legano insieme formano un dipeptide. Tre AA legati insiemi sono un tripeptide e quattro o più AA legati insieme formano un oligo- o polipeptide.

 

Amminoacidi indispensabili e non indispensabili

Solitamente i 20 AA alimentari sono suddivisi in due categorie. In passato, queste categorie sono state denominate essenziali e non essenziali. Gli AA essenziali non sono sintetizzabili dal corpo e devono essere tratti dalla dieta, mentre gli AA non essenziali possono essere prodotti dal corpo.

Dato che tutti gli amminoacidi sono essenziali, in quanto sono necessari per vivere, le categorie sono stati rinominate. La terminologia più accurata e moderna è AA non indispensabili (producibili dal corpo) e AA indispensabili (che devono essere tratti dalla dieta).

Comunque, anche questa nomenclatura è incompleta e non è sufficiente per soddisfare tutte le possibilità. A seconda dello stato metabolico del corpo, alcuni amminoacidi non indispensabili possono diventare indispensabili 2 . Per esempio, la glutammina, normalmente considerata un amminoacido non indispensabile, può essere necessaria in grosse quantità in determinate circostanze, quantità che il corpo non può produrre da solo, e perciò diventa indispensabile 3 . Una di queste situazioni è dopo un trauma o un intervento chirurgico, in cui i fabbisogni di glutammina aumentano in modo significativo. In questo caso, la glutammina è considerata un AA condizionatamente indispensabile.

Altri esempi sono la cisteina, che riduce il fabbisogno di metionina, e la tirosina, che riduce il fabbisogno di triptofano. Nei casi in cui non sono assunti abbastanza metionina o triptofano, la cisteina e la tirosina diventano indispensabili 1 . È possibile individuare molte altre sottocategorie ma non sono importanti per lo scopo di questo articolo 2 .

Nella tabella 1 è riportato un elenco di amminoacidi indispensabili e non indispensabili.

Tabella 1: amminoacidi indispensabili e non indispensabili

Non indispensabili

Indispensabili

Alanina

Lisina

Acido glutammico

Isoleucina (c)

Acido aspartico

Leucina (c)

Glicina

Valina (c)

Serina istidina

Treonina

Prolina

Metionina

Glutammina (a)

Fenilalanina

Asparagina

 

Cisteina (b)

Triptofano

Tirosina (b)

 

a. Condizionatamente indispensabile in momenti di grave stress del corpo.
b. Condizionatamente indispensabile se non sono disponibili la metionina e la fenilalanina.
c. Leucina, isoleucina e valina sono detti amminoacidi ramificati (BCAA) a causa della loro struttura. Saranno discussi approfonditamente nella parte 3 di questa serie.

 

Proteine complete e incomplete

In passato, le proteine alimentari sono state classificate come complete, che significa che sono presenti tutti gli AA indispensabili, o incomplete, che significa che sono assenti uno o più AA indispensabili. Tuttavia, tranne poche eccezioni (per esempio la gelatina), tutte le proteine alimentari contengono tutti gli AA in quantità variabili. Questo significa che il concetto di proteine "complete" e "incomplete" non è corretto.

Dato che tutte le proteine sono complete, è più preciso fare riferimento all'AA limitante di una proteina, cioè l'AA indispensabile presente nella quantità minore rispetto a quanto necessario. È possibile determinare anche il secondo AA limitante, cioè l'AA indispensabile presente nella seconda quantità minore ecc. L'AA limitante influenza il modo in cui il corpo può usare una certa proteina.

Per esempio, solitamente i cereali sono molto poveri di lisina ma ricchi di metionina, mentre i legumi sono poveri di metionina ma ricchi di lisina. Questa complementarità fra proteine vegetali conduce all'idea di combinare cereali e legumi insieme per ottenere una proteina "completa" 1 . In generale, gli AA limitanti dovrebbero essere un non problema, salvo che una persona tragga tutte le proteine da una sola fonte e se quella fonte sia una proteina di cattiva qualità. Cioè, dato che le varie proteine hanno AA limitanti diversi, chi mangia molte fonti proteiche diverse dovrebbe soddisfare i fabbisogni di AA piuttosto facilmente. Comunque, anche assumendo grosse quantità di una proteina di bassa qualità, si dovrebbe riuscire ad assumere abbastanza AA per la salute e il funzionamento. Si tratterebbe semplicemente di un modo non efficace per fare le cose perché si assumerebbe un eccesso di AA non limitanti semplicemente per assumere abbastanza AA limitanti.

 

Sezione 2: digestione delle proteine

Analisi della digestione delle proteine

Nello stomaco, le proteine sono disgregate in catene più piccole di AA attraverso vari enzimi come l'acido idroclorico, il tripsinogeno e il pepsinogeno, che disgregano i legami fra gli AA 1 . In pratica, è possibile immaginare questi enzimi come delle forbici che tagliano le grandi proteine in pezzetti più piccoli, poi digeriti. I dettagli della disgregazione non sono importanti per questa discussione e i lettori interessati possono documentarsi con qualsiasi libro di testo di biochimica o di alimentazione 1 .

Alla fine la disgregazione delle proteine intere produce catene peptidiche di lunghezze diverse. Sono compresi gli AA singoli (peptidi), le catene di due AA (dipeptidi) e le catene di tre AA (tripeptidi). Ogni giorno, va perso nelle feci meno del 5% delle proteine assunte 1 .

Gli AA sono assorbiti dall'intestino attraverso trasportatori specifici. A seconda del tipo di trasportatore, un determinato AA sarà assorbito e trasportato attraverso la parete intestinale nel flusso ematico. Inoltre, molti trasportatori degli AA possono trasportare più di un amminoacido 1 . Questo significa che chi assume grandi quantità di un singolo amminoacido può sovraccaricare un certo trasportatore e ostacolare il trasporto di un altro amminoacido trasportato dallo stesso trasportatore. Cioè, come la maggior parte dei nutrienti, l'assunzione eccessiva di un amminoacido può creare deficienze di un altro a causa della competizione per lo stesso mezzo di trasporto 1 .

Oltre ai trasportatori degli AA singoli, esistono anche i trasportatori dei di- e tripeptidi nel flusso ematico 4 . Le catene più lunghe di 4 AA non sono trasportabili direttamente attraverso la parete intestinale e devono essere disgregate in catene più piccole prima dell'assorbimento 4 .

La chimica della digestione e del trasporto delle proteine ha implicazioni per molti integratori. Per esempio, l'ondata di "ormoni peptidici orali" (come il GH o l'IGF-1) commercializzati. Dato che gli ormoni peptidici hanno lunghezza molto superiore ai 4 AA, è semplicemente impossibile che l'assunzione orale possa immettere ormoni attivi nel flusso ematico. Il prodotto dovrebbe prima di tutto essere vero, cosa che probabilmente non è dato che il GH e l'IGF-1 sono molto costosi e disponibili soltanto dietro prescrizione.

Gli enzimi che digeriscono le proteine disgregano gli ormoni peptidici assunti oralmente in catene di amminoacidi più piccole che saranno trattate come qualsiasi altra proteina alimentare. In altre parole, il GH e l'IGF-1 devono essere iniettati perché altrimenti lo stomaco li disgrega in catene peptidiche, facendogli perdere qualsiasi valore che possono avere come ormoni.

Lo stesso vale per gli integratori ghiandolari. Per quelli che non praticavano il bodybuilding negli anni '80, i ghiandolari erano estratti essiccati di varie ghiandole che dovevano migliorare la funzione di quella stessa ghiandola nella persona che l'assumeva. Quindi un ghiandolare tiroideo era composto da tiroide (composta di proteine come la maggior parte degli altri tessuti del corpo) polverizzata la cui assunzione era considerata migliorare il funzionamento della tiroide. Un ghiandolare testicolare (orchic) era tessuto testicolare polverizzato ed era considerato migliorare il funzionamento dei testicoli. In quanto proteine, qualsiasi ghiandolare sarà semplicemente disgregato in catene di amminoacidi più piccole e trattato come qualsiasi altra forma proteica, rendendo assurdo il concetto alla base dei ghiandolari.

 

Proteine intere, idrolizzati e AA liberi

Le tre fonti principali di proteine alimentari disponibili per gli individui sono le proteine intere (cibo), le proteine parzialmente digerite detti idrolizzati (gran parte delle polveri proteiche) e gli AA liberi (formule che contengono peptidi singoli). Ci sono pro e contro per tutti i tre tipi di proteine.

Un punto estremamente importante che andrebbe compreso è che quando gli AA entrano nel flusso ematico sono indistinguibili uno dall'altro se non sono stati marcati radioattivamente per scopi di ricerca. Infatti, è impossibile distinguere gli AA di origine alimentare dagli AA già presenti nel corpo 5 . Perciò, gli amminoacidi tratti da un uovo saranno trattati come gli amminoacidi in capsula per quanto riguarda i loro effetti fisiologici sul corpo. In questo senso, non ci sono differenze fra le proteine intere, i parzialmente digeriti e gli AA liberi, perché alla fine finiscono tutti nel flusso ematico e sono trattati allo stesso modo.

Comunque, le varie fonti proteiche hanno velocità di assorbimento diverse. La digestione e il rilascio nel flusso ematico delle proteine più lunghe impiegano più tempo rispetto a quelli delle proteine idrolizzate perché le idrolizzati sono già state disgregate parzialmente. Questo è il concetto alla base dell'assunzione delle proteine idrolizzate immediatamente dopo l'allenamento: fornire gli AA ai muscoli in recupero il più velocemente possibile.

Un possibile vantaggio degli AA liberi è che è possibile ottimizzare la formula affinché contenga quantità specifiche di ogni AA. Comunque, ciò necessita prima di tutto che uno sappia quali sono le quantità ottimali di ogni AA. Inoltre, i di- e i tripeptidi (generati dalla disgregazione delle proteine intere o degli idrolizzati) mostrano un assorbimento leggermente migliore e più rapido rispetto agli AA liberi; molto probabilmente grazie alla presenza nel corpo dei trasportatori per i di- e i tripeptidi 1,4 . Vista la minore efficienza dell'assorbimento degli AA liberi e il loro costo generalmente più alto per grammo di proteine, le miscele di AA liberi andrebbero considerate una forma di integrazione proteica inefficiente. Comunque, ci sono degli AA specifici, come la glutammina o i BCAA, che possono dare dei benefici anche assunti singolarmente, ne parleremo meglio nella parte 3.

 

Proteine alimentari veloci o lente: una rivoluzione o molto rumore per niente?

Uno studio recente 6 , ha generato un approccio completamente nuovo nella commercializzazione dei prodotti proteici, quello delle proteine alimentari lente e veloci. Questa idea è concettualmente simile al concetto di indice glicemico (GI) applicato ai carboidrati e rappresenta la velocità con cui sono digeriti e influenzano la glicemia e i livelli di insulina.

In questo studio, soggetti sani con un'assunzione proteica normale (16% delle calorie totali) sono stati fatti digiunare per 10 ore e poi hanno ricevuto 30 g di proteina del siero del latte o di caseina. La scoperta principale dello studio è stata che la proteina del siero causava un incremento rapido dei livelli ematici di leucina (usati come marcatori di molti processi metabolici nel corpo), raggiungendo il picco dopo 1 ora. Tuttavia, i livelli di leucina diminuivano altrettanto velocemente ritornando alla normalità dopo 4 ore. Invece, la caseina causava un incremento della leucina ematica molto più lento, raggiungendo il picco dopo circa 1 ora ma mantenendo quel livello per quasi 7 ore (vedere la figura 1).

Inoltre, i ricercatori hanno scoperto che la proteina del siero stimolava la sintesi proteica (cioè la costruzione di proteine più grandi a partire dagli AA singoli) senza influenzare la disgregazione proteica (cioè la disgregazione delle proteine più grandi in AA singoli), mentre la caseina inibiva la disgregazione proteica senza influenzare la sintesi proteica. Un'altra osservazione è stata che la proteina del siero aumentava l'ossidazione (consumo) della leucina leggermente di più rispetto alla caseina (31% vs. 24%), probabilmente a causa del ritmo di entrata più veloce. Infine, il bilancio della leucina (determinato dalla quantità assunta in confronto a quella depositata) della caseina era più alto rispetto a quello della proteina del siero. Queste osservazioni si prestano a più interpretazioni.

Invece, gli effetti sulla sintesi e sulla disgregazione proteica sono interessanti e sembrano dire che la proteina del siero è una proteina "anabolizzante" mentre la caseina è una proteina "anticatabolica", almeno nel corso di 7 ore. Comunque, le riserve di leucina sono importanti per molte ragioni diverse (discusse nella parte 2 di questo articolo) e si potrebbe dire che la caseina è superiore perché favorisce un ritenzione netta della leucina da parte del corpo. Sono certo che l'interpretazione dello studio dipende dal fatto se la persona che lo interpreta vuole vendere proteina del siero, caseina o una miscela delle due.

Questo studio ha già generato un articolo sulla prestigiosa rivista Nature 7 e su molte riviste di bodybuilding, dove gli autori affermano che la proteina del siero e la caseina possono essere utilizzate per stimolare effetti fisiologici diversi e favorire la crescita. Sono anche apparsi sul mercato integratori proteici contenenti miscele di cosiddette proteine lente e veloci con l'idea che è possibile aumentare la sintesi proteica E diminuire la disgregazione proteica, oltre a mantenere più stabili i livelli ematici di AA.

Dire che questo studio è stato stravolto è dire poco. Ci sono molte cose che sono state completamente ignorate. Il punto forse più importante è che i soggetti sono stati tenuti a digiuno per 10 ore prima di ricevere l'integratore proteico. I ritmi di sintesi e di disgregazione proteica sono molto diversi dopo 10 ore di digiuno in confronto ai ritmi a metà giornata dopo l'assunzione di cibo. Dopo una notte di digiuno, il ritmo della sintesi proteica può essere del 50% inferiore rispetto a dopo l'assunzione di cibo 8 . Questo significa che ci si attende che qualsiasi effetto di un pasto proteico sia molto più forte quando consumato come prima cosa al mattino rispetto a un confronto simile fatto in un momento diverso del giorno.

La maggior parte dei bodybuilder seri
fa un pasto con proteine ogni 2-3 ore.
Dato che la leucina restava elevata
per 4 ore nell’esame della proteina del
siero, fa molta differenza se un
bodybuilder assume proteina del siero
o caseina se mangia ogni 3 ore?

Inoltre, è ben noto che mischiare i nutrienti (cioè, carboidrati e proteine o carboidrati, proteine e grassi) cambia il ritmo di assorbimento dei nutrienti nel flusso ematico 1 . Allo stesso modo, anche la presenza di cibo non digerito da un pasto precedente influenza la velocità di digestione. Questo studio ci dice soltanto cosa succederà quando la proteina del siero o la caseina sono assunte da sole dopo 10 ore di digiuno, a stomaco vuoto. Trarre conclusioni da questo studio su quello che potrebbe succedere assumendo la proteina del siero o la caseina con i grassi alimentari (aggiungendo olio di semi di lino alla miscela) o con i carboidrati, oppure in altri momenti della giornata, è impossibile.

Un'ultima domanda senza risposta è dove sono state depositate le proteine sintetizzate durante lo studio 7 . Cioè, la metodologia dello studio ha detto ai ricercatori solo che le proteine sono state sintetizzate e depositate ma non ci dice dove. Si tratta, in effetti, di un grosso problema della maggior parte della ricerca proteica sull'uomo: è generalmente difficile sapere dove si trovano le proteine depositate se non si esegue una biopsia. Dato che l'obiettivo dei bodybuilder è influenzare la sintesi proteica muscolare e non incrementare soltanto la sintesi proteica di tutto il corpo, è importante sapere dove vanno a finire le proteine assunte. Questo argomento sarà discusso più approfonditamente nella parte 2 di questa serie.

È sufficiente dire che è ragionevole presumere che siano state depositate come proteine epatiche come lo è presumere che siano state depositate come proteine muscolari. Ovviamente, dire che la proteina del siero incrementa la sintesi proteica epatica non farebbe vendere molti integratori. Nella parte 2 di questa serie parleremo più approfonditamente della sintesi e del deposito delle proteine, per facilitare la risposta a questa domanda.

Come ultimo commento, la maggior parte dei bodybuilder seri fa un pasto con proteine ogni 2-3 ore. Dato che la leucina restava elevata per 4 ore nell'esame della proteina del siero, fa molta differenza se un bodybuilder assume proteina del siero o caseina se mangia ogni 3 ore? E se la caseina mantiene alti i livelli di leucina ematica per 7 ore e la digestione delle proteine intere impiega ancora di più, è veramente necessario ingerire proteine ogni 3 ore nel corso della giornata?

Qualcuno consiglia di assumere una miscela di proteina del siero e caseina appena prima di andare a letto per ottenere un rilascio sostenuto di AA nel flusso ematico e ciò può avere una certa validità. Ovviamente, qualsiasi proteina intera, combinata con un po' di carboidrati, grassi e fibre, riuscirebbe a fare la stessa cosa.

Un'ultima domanda sollevata da questo studio riguarda l'alimentazione proteica postallenamento. Anche la proteina del siero impiegava 1 ora per aumentare al massimo i livelli ematici di leucina. Se l'idea è fornire AA a un muscolo in recupero immediatamente dopo l'allenamento, potrebbe avere più senso assumere le proteine 1-2 ore prima dell'allenamento, affinché gli AA entrino nel flusso ematico in prossimità della fine dell'allenamento.

 

Sezione 3: fabbisogni proteici

È in corso un lungo dibattito sui fabbisogni proteici per gli atleti. Da una parte ci sono i dietologi e i nutrizionisti che dicono continuamente che la dose giornaliera consigliata (RDA) per le proteine è sufficiente. Dall'altra ci sono gli atleti di forza e i bodybuilder che hanno tradizionalmente consumato una dieta ricca di proteine nel tentativo di aumentare la massa muscolare più velocemente. Per parlare di questa controversia, dobbiamo prima studiare la metodologia usata per determinare i fabbisogni proteici e poi studiare i fabbisogni proteici fondamentali. Poi possiamo esaminare gli effetti dell'attività fisica sui fabbisogni proteici.

 

Avvicendamento proteico e bilancio azotato

Tutti i giorni il corpo disgrega costantemente alcune proteine e ne sintetizza altre. Si chiama avvicendamento proteico e ne parleremo più approfonditamente nella parte 2 di questa serie 8 . In presenza di condizioni alimentari normali, una persona nella media può avvicendare oltre 300 g di proteine in 24 ore ma ovviamente il corpo non necessita di 300 g di proteine alimentari il giorno. Questo perché la maggior parte delle proteine disgregate è riusata per la sintesi proteica.

Comunque, nel corpo, nessuna reazione funziona con un'efficienza del 100% e l'avvicendamento proteico non fa eccezione. Nel procedimento dell'avvicendamento proteico, alcuni AA sono ossidati e l'azoto va perso sotto forma di urea, creatinina e altre sostanze. In presenza di un'assunzione proteica normale, può andare perso appena il 4% delle proteine complessivamente avvicendatesi 9 . Ciò è modificabile attraverso un'assunzione proteica alta o bassa, un argomento discusso nella parte 3 di questa serie 9 .

L'azoto è eliminato principalmente con l'urina ma parte è eliminato anche attraverso le feci, il sudore, la pelle, le unghie, i capelli ed altre escrezioni del corpo. Dato che è noioso e difficile misurare tutte le strade dell'eliminazione dell'azoto dal corpo (volete veramente misurare l'espulsione fecale di azoto?), spesso per le espulsioni attraverso le feci, la pelle, il sudore, i capelli e le unghie sono usate delle stime 1 .

Il bilancio azotato confronta la quantità di azoto immessa (attraverso le proteine alimentari) nel corpo con quella andata persa. Se una persona assume più azoto di quanto ne perde, si trova in un bilancio azotato positivo e accumula azoto nel corpo. Se una persona assume tanto azoto quanto ne perde, si trova in una situazione di equilibrio e non sta né perdendo né depositando azoto. Se una persona perde più azoto di quanto ne assume, si trova in un bilancio azotato negativo e perde proteine corporee.

Dato che la disgregazione degli AA è la causa principale della perdita di azoto, l'espulsione dell'azoto fornisce un indice della disgregazione degli AA. Tuttavia, l'espulsione di azoto non dice quali amminoacidi sono stati disgregati o da dove provengono, si tratta quindi, nel migliore dei casi, di una valore non preciso.

Inoltre, il bilancio azotato dipende fortemente dall'assunzione calorica complessiva 1 . Una persona a digiuno perde più azoto rispetto a chi mangia carboidrati ma evita completamente le proteine. Inoltre, le calorie tratte dai grassi alimentari non migliorano il bilancio azotato come le calorie presenti nei carboidrati alimentari 10 . Infine, le persone che assumo dosi molto alte di proteine espellono anche più azoto, un argomento discusso nella parte 2 di questa serie 9 .

 

Fabbisogni proteici obbligatori

Il fabbisogno proteico obbligatorio è la quantità di proteine necessaria per pareggiare quanto va perso su base giornaliera, affinché la persona resti nel bilancio azotato. Ciò è determinato misurando l'espulsione di azoto quando una persona segue una dieta priva di proteine. Dato che l'assunzione di azoto alimentare è zero, tutto l'azoto espulso proviene dalla disgregazione delle proteine corporee. Come detto precedentemente, questo valore presume la presenza di calorie alimentari sufficienti e una proporzione normale di carboidrati alimentari.

Il fabbisogno proteico obbligatorio è stato stimato in 50-60 mg/kg/giorno 9,11 . Perciò, una persona di 100 kg perde 5-6 g di proteine il giorno. Dato che l'azoto rappresenta il 16% circa delle proteine, la perdita di 5-6 g di azoto equivale a una perdita di 33 g di proteine il giorno.

Per tenere di conto delle questioni della digeribilità e della diversità individuale, al valore sopraddetto è stato aggiunto un "fattore di sicurezza" 11 . Così la RDA per le proteine ammonta a 0,8 g/kg/giorno che per il 95% della popolazione è sufficiente per mantenere le riserve proteiche esistenti 11 .

Per l'uomo nella media, ciò equivale a circa 55 g di proteine il giorno, per la donna nella media equivale a 44 g di proteine il giorno, anche se questi valori presumono che siano assunte proteine di alta qualità e sufficienti fonti energetiche 1 . Va detto che la maggior parte degli statunitensi consuma abitualmente il doppio o il triplo delle proteine necessarie, a causa del forte affidamento sulle proteine animali 11 .

Oltre ai fabbisogni proteici, il corpo ha dei fabbisogni per i singoli AA indispensabili. È in corso un grosso dibattito sui fabbisogni di AA per l'essere umano in momenti diversi della vita 12,13 . Dato che questo fabbisogno di AA indispensabili è profondamente legato alla questione della qualità delle proteine, la discussione sarà approfondita nella parte 2.

 

Atleti e proteine

Contrariamente a quello che credono in molti, l'RDA non è mai stata intesa soddisfare i fabbisogni proteici delle persone attive. Infatti, il manuale delle RDA, la guida ufficiale fornita dal governo sui fabbisogni alimentari, dice, "Non sono presi in considerazione gli stress incontrati nella vita quotidiana che possono stimolare incrementi momentanei dell'espulsione di azoto. Si presume che i soggetti usati negli esperimenti svolti per determinare il fabbisogno siano esposti agli stessi stress della popolazione generale" 11 . Come tutti i bodybuilder sanno, l'allenamento intenso non rientra nella definizione di "stress usuali incontrati nella vita quotidiana". Inoltre, anche molti studi hanno mostrato che l'attività fisica aumenta il fabbisogno proteico 14,15 .

Contrariamente a quello che credono
in molti, l’RDA non è mai stata intesa
soddisfare i fabbisogni proteici delle
persone attive.

Sia l'attività aerobica sia l'allenamento per la forza aumentano i fabbisogni proteici anche se lo fanno per ragioni diverse. Durante l'attività aerobica, gli AA possono essere utilizzati per produrre energia (specialmente gli AA ramificati leucina, isoleucina e valina) e possono fornire fino al 10% dell'energia totale prodotta durante l'attività di durata 16 . Tutto ciò è amplificato se il glicogeno è esaurito 17 , motivo per cui l'attività aerobica eccessiva può essere ancora più catabolica in presenza di una dieta povera di carboidrati.

Anche se gli AA non contribuiscono in modo significativo alla produzione energetica durante l'allenamento con i pesi, si verifica comunque una disgregazione netta di AA insieme all'aumento del fabbisogno di nuova sintesi proteica.

Infine, la causa dell'aumento dei fabbisogni proteici è meno importante del fatto che i fabbisogni proteici aumentano. Gli studi del dott. Peter Lemon indicano che gli atleti di durata possono aver bisogno di 1,2-1,4 g/kg di proteine mentre gli atleti di forza possono aver bisogno di 1,6-1,8 g/kg per mantenere un bilancio azotato positivo (accumulo di proteine nel corpo) 16 .

Anche se alcune ricerche indicano che assunzioni proteiche ancora più alte possono aumentare la velocità del guadagno di massa muscolare 5,18 , non tutti gli studi sono arrivati a questa conclusione. Come diremo nella parte 2 di questo articolo, le proteine in eccesso tendono a essere ossidate (bruciate).

 

Nella parte 2.

La seconda parte di questo articolo parlerà della qualità delle proteine e presenterà un modello semplificato di come il corpo usa le proteine. La parte 3 affronterà gli adattamenti nel metabolismo proteico che si verificano in presenza di condizioni diverse come le assunzioni proteiche alte o basse, assunzioni caloriche alte o basse e il digiuno.

 

Riferimenti:
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6. Boirie, Y. et. al. "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion" Proc Natl Acad Sci USA (1997) 94: 14930-14935.
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12. Vernon Young and P.L. Pellet "Protein evaluation, amino acid scoring and the food and drug administration's proposed food labeling regulations" J Nutr (1990) 121: 145-150.
13. Joe Millward "Can we define indispensable amino acid requirements and assess protein quality in adults?" J Nutr (124) 1509S-1516S.
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L'editore di Olympian's News Sandro Ciccarelli

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