Articolo pubblicato su Olympian's News numero 54.
©2003 by Ironman, all right reserved

Torna all'elenco degli articoli torna agli articoli

Rx Files
La verità sulle proteine è là fuori
e il ricercatore francese Yves Boirie
ve ne svela gran parte

Parte 1

di Brian Batcheldor
foto di Michael Neveux

La prossima volta che siete al ristorante pronti per gustare una succulenta bistecca, fermatevi un momento e riflettete. Non vi rendete conto che non potete digerire più di 30 g di proteine per volta? Non avete sentito che dovete consumare le proteine ogni tre ore per fornire il migliore ambiente anabolico per la crescita muscolare? Eravate su un altro pianeta quando hanno detto che il siero è la fonte proteica ideale per la crescita muscolare?
Se avete risposto sì anche ad una sola delle domande precedenti (tranne l’ultima), voglio che riflettiate attentamente per ricordarvi dove avete sentito quelle cosiddette notizie. A dire il vero quelle informazioni girano nelle palestre da talmente tanto tempo che probabilmente non vi ricordate quando e come le avete sentite per la prima volta. Non prendetevela. Ho sentito addirittura bodybuilder professionisti recitare la medesima litania durante dei seminari solo per affermare poi che consumano quotidianamente almeno 3,3 g di proteine per ogni chilogrammo di peso corporeo. Questo significa che un bodybuilder di 136 kg non dorme e passa 45 ore al giorno a pulire shaker!
Potrebbe essere che quelle affermazioni, quelle che avete sempre pensato fossero scolpite nella pietra, non corrispondano a verità? Tutto dipende dalla vostra definizione di verità. Se, come me, vi aspettate che la verità sia avvalorata da studi scientifici credibili, da anni di prove ed errori o anche solo da conclusioni ovvie, allora quelle affermazioni non sono vere. Per la maggior parte sono credenze trasmesse da guru ben intenzionati dei tempi passati quando la gente non aveva la tecnologia per accedere alle informazioni a cui siamo abituati oggigiorno. Per avere progressi più in fretta, dovete aprire la mente e collocare quelle affermazioni sulle proteine tra i miti al pari di Roswell e lo Yeti.

Negli ultimi tre
anni nessun altro
scienziato che
lavorasse nel
campo delle
proteine alimentari
ha ricevuto più
citazioni di Yves
Boirie.

Oggi con i gigabyte di risultati di innumerevoli studi scientifici che riempiono i database medici tanto da farli scoppiare, dovremmo avere la verità e solo la verità, non ho ragione? Purtroppo l’onestà ha lasciato spazio al marketing disonesto.
Quasi tutte le ricerche sul metabolismo proteico non coinvolgevano gli atleti, a meno ovviamente che “atleta” non sia uno pseudonimo per “ratto con morbo intestinale”. Gran parte delle ditte di integratori non potrebbe mai sostenere i costi elevati necessari per condurre un valido studio scientifico – una bella cifra che potrebbe probabilmente comprare quasi tutte le aziende concorrenti. Al contrario hanno scelto di seguire la vecchia e collaudata tattica del raggiro. Portano i consumatori fuori strada citando studi contraffatti che producono il genere di risultati che le ditte si possono solo sognare. Tale forma di pubblicità per niente affatto etica fa colpo sui giovani e sugli ingenui. Ma anche per l’atleta più vigile la ditta di integratori inquina il limitato materiale di una qualche importanza aggiungendo le proprie interpretazioni di parte. Con le capacità illusionistiche degne di Houdini e la mancanza di scrupoli di un malvivente, presentano solamente quello che vogliono che sia saputo, tranquilli che tanto la maggioranza della gente non si prenderà mai la briga di controllare la letteratura scientifica riportata a caratteri minuscoli nella bibliografia.
Ma allora cosa ci dice in verità la ricerca scientifica? Dove cercare per trovare la verità? Entra in scena Yves Boirie.
Negli ultimi tre anni nessun altro scienziato che lavorasse nel campo delle proteine alimentari ha ricevuto più citazioni di Yves Boirie. Tutto è iniziato con un articolo comparso in un numero del 1998 dell’ormai scomparsa rivista Peak Training Journal, un centro di ricerca per alcune delle autorità più progressiste di questo settore. L’articolo “Whey Out of Line” è stato scritto da Joe Feliciano, un giornalista scientifico franco oltre che ricercatore che ha militato proprio in trincea. Feliciano non ha risparmiato colpi mentre sviscerava la nuda verità sulla qualità delle proteine e la controversia su siero e caseina. Per me è un articolo da premio Nobel. Come dati di fatto che convalidavano la posizione contro i grandi produttori di proteine, Feliciano ha riportato uno studio del 1997 intitolato “Slow and Fast Dietary Proteins Differently Modulate Postprandial Protein Accretion”. È stato in quell’articolo che i bodybuilder hanno letto per la prima volta il nome di Yves Boirie.
Poi sono seguiti altri articoli, man mano che l’inflessibile Feliciano veniva spalleggiato nella sua campagna da altri cervelloni, tra i quali il dr. Jim Wright, il redattore scientifico di Flex ed una della personalità maggiormente stimate nell’ambiente. Presto gli studi di Boirie sono diventati il comun denominatore di tutti gli articoli di un certo livello qualitativo sulle proteine (per non dire di quasi tutti gli articoli che parlavano di proteine!). Dalle pagine di Flex, IRONMAN, Peak e Planet Muscle venivamo edotti sulle scoperte probabilmente più significative e avanzate riguardo al metabolismo proteico. Ad ogni modo le riviste stanno a galla grazie ai proventi della pubblicità e quelle rivelazioni erano estremamente poco gradite ai produttori. Spesso avere il coraggio di dire la verità equivale a giocare ad una roulette russa finanziaria (riposa in pace Peak).
Perché il lavoro di Boirie e colleghi ha scoperto tanti scheletri negli armadi? Sembra che non abbia usato il medesimo tasto dei venditori più scaltri che disprezzano apertamente le regole e la morale. Il problema è stato che Boirie ha gettato sul tavolo un tipo completamente diverso di scienza – un genere che ha insito un messaggio totalmente diverso.
Nello studio del 1997 a cui hanno fatto riferimento Feliciano ed altri autori, i soggetti non erano anziani, malati, infortunati o addirittura mezzi morti di fame, un insieme di circostanze che potrebbe permettere a qualcuno di dire che perfino masticare una vecchia cintura da palestra permette di ricavare un qualche nutrimento. Al contrario Boirie e la sua équipe si sono preoccupati di utilizzare, per i loro studi, solamente soggetti giovani, sani e ben nutriti.
Lo studio del 1997 ha valutato quanto l’assorbimento degli aminoacidi potesse influenzare la quantità di proteine sintetizzate, scomposte ed effettivamente trattenute da un particolare pasto. È stato fatto un confronto tra fonti proteiche “lente” e “veloci”, con il siero che rappresentava una fonte veloce e la caseina una lenta.
Per presentare una tesi quanto più accurata possibile, i ricercatori hanno adottato cinque protocolli separati. I protocolli comprendevano l’impiego di un tracciante metabolico – un isotopo stabile, in questo preciso caso 13C-leucina – per osservare il destino dell’aminoacido leucina. In due dei protocolli il tracciante era praticamente incorporato nella fonte proteica, una situazione in cui l’equilibrio della leucina in tutto il corpo è generalmente considerato un indice della deposizione proteica.
A questo punto chiunque sarebbe scusato se avanzasse la domanda di come diavolo si fa ad inserire un isotopo in una proteina alimentare. Incredibilmente i ricercatori hanno ottenuto precise quantità di siero e di caseina etichettate usando una metodologia sviluppata in precedenza ossia dando per infusione il tracciante a mucche in allattamento. Chi ha detto che l’integrazione proteica non è una scienza?
La bravura, l’esperienza e l’integrità morale di coloro che hanno condotto lo studio sono al di là di ogni dubbio. Yves Boirie, M. D., è assistente presso la University of Clermont-Ferrand, in Francia. Specializzato in endocrinologia ed alimentazione, lavora attualmente per il Dipartimento di studi sul metabolismo proteico ed energetico del prestigioso Centro di ricerche sull’alimentazione umana di Clermont-Ferrand. Il direttore del centro è il professore Bernard Beaufrere, lui stesso un’autorità che, insieme ad altri membri della sua équipe, ha condotto una montagna di ricerche su quasi ogni singolo aspetto del metabolismo proteico. Nel corso degli anni il loro lavoro si è indirizzato all’influenza di fattori tanto disparati come l’età, l’attività fisica, gli schemi alimentari e la somministrazione di GH e IGF-1. Quasi tutto il lavoro d’équipe è basato su analisi in vivo con aminoacidi etichettati, ossia con traccianti.
OK, adesso avete il quadro completo. Questo studio è stato fatto seguendo una precisione con la P maiuscola. Le conclusioni che ricaviamo da questi risultati sono limpidissime, ma lascerò che sia Boirie a spiegarvele. Questo perché perfino questo studio, pur se non aperto ad interpretazioni, è stato vittima di un altro lavoro di potatura. Diverse ditte hanno volto a proprio vantaggio una particolare affermazione dello studio sulla sintesi proteica e l’hanno usata per spingere i loro prodotti a base di siero del latte. Saputo il fatto, Boirie ne è rimasto proprio amareggiato. Anzi, era talmente dispiaciuto che non ha accettato di essere intervistato da nessuna rivista del settore né ha risposto alle lettere di rappresentati di una qualche ditta di integratori sportivi – almeno fino ad ora.
All’inizio del 2001 avevo parlato più volte con Boirie e in quel periodo manifestai un sincero interesse per avere una sua intervista. Come molti altri nel mio campo, mi ero reso conto che egli aveva toccato un punto dolente, qualcosa troppo importante per essere lasciato alla mercé dei pescecani che sguazzano in questo settore. Essendomi familiarizzato con gran parte dei lavori della sua équipe, sapevo che lo studio del 1997 non sarebbe rimasto l’unico loro prezioso contributo. Infatti anche qualcuno degli altri studi potrebbe contenere dei punti importanti per la soluzione dei maggiori rompicapi del bodybuilding.
Dopo averlo rassicurato sul fatto che il mio interesse era accademico e che non aveva alcuna motivazione commerciale, stentai a crederci quando mi concesse l’intervista. Per quanto mi riguardava era un’opportunità da non lasciare sfuggire. Furono presi gli accordi necessari e dopo neppure in mese ero in viaggio per Clermont-Ferrand.
Iniziammo l’intervista un assolato pomeriggio di primavera con un’atmosfera informale, dopo pranzo. Dopo andammo presso il Centro di ricerche sull’alimentazione umana e passammo a discutere le questioni più delicate. La cosa che mi impressionò di più fu la dedizione di Boirie per il suo lavoro. A lui non importa un’acca di risolvere le dispute piuttosto meschine che si svolgono tra i produttori di integratori sportivi. Il suo è un obiettivo molto più nobile: migliorare la qualità della vita dell’uomo per mezzo dell’alimentazione.

“La migliore proteina per
l’alimentazione umana
sarebbe una con un
profilo aminoacidico
logicamente bilanciato,
con una buona
biodisponibilità e che
induca la sintesi degli
aminoacidi al momento
opportuno e nei tessuti
più idonei”.

Brian Batcheldor: Nel suo studio del 1997 “Slow and Fast Dietary Proteins Differently Modulate Postprandial Protein Accretion” si afferma che la caseina è superiore al siero per mantenere più a lungo il bilancio azotato. Lo studio indica pure che la caseina possiede effetti anticatabolici, fatto dimostrato da una inibizione pari al 34% del catabolismo delle proteine di tutto il corpo, mentre il siero no. Ritiene che questa sia una conclusione accurata in base ai risultati che avete ottenuto?
Yves Boirie: Sì. Questo è significativo perché con lo studio abbiamo mostrato che a livello di tutto il corpo si potrebbe stimolare moltissimo la sintesi proteica. Lo si potrebbe fare in maniera drammatica con le proteine del siero ma se non si cambia il catabolismo proteico il risultato finale può sempre essere negativo. È importante avere un certo impatto non solo sulla sintesi proteica ma anche sul catabolismo proteico. Questo è un esempio calzante della situazione perché la caseina non aumenta la sintesi nella medesima misura ma il catabolismo proteico viene ridotto. Pertanto alla fine è meglio l’effetto di un pasto a base di caseina proprio per questa inibizione del catabolismo proteico.
BB: Quindi le proteine del siero non hanno effetto sul catabolismo proteico?
Y. B.: Assolutamente alcun effetto. È stato veramente intrigante perché in altri studi con isotopi stabili somministravamo più di uno spuntino che imitasse un approvvigionamento lento di proteine e tutti gli studi in quell’area hanno mostrato un’inibizione da parte del pasto. Questo è pressoché l’unico studio che mostra che un solo pasto proteico non ha alcun effetto sul catabolismo e penso che sia per lo studio di cinetica che abbiamo svolto. Tutti gli altri studi valutavano solamente l’effetto subitaneo di un pasto, che è diverso quando l’assorbimento è veloce, completamente diverso.
Molte persone controbattono anche che la secrezione di insulina causata dalle diverse proteine potrebbe avere effetti sul catabolismo; ad ogni modo si verifica una minima stimolazione dell’insulina – non era diverso per il siero come per la caseina. Tutti dicono che l’insulina può inibire il catabolismo proteico ma questo piccolo incremento della sua secrezione non ha alcun effetto. Per quanto il valore della concentrazione di aminoacidi possa essere importante, questo studio dimostra che la cosa più importante per influenzare l’equilibrio proteico è la durata dell’elevazione del livello degli aminoacidi.
BB: Oggi molte ditte di integratori per lo sport promuovono il siero come una proteina anticatabolica, mentre il vostro studio mostra chiaramente che una singola porzione di siero non serve a niente per prevenire il catabolismo.
YB: Preciso, giudicando da quanto è stato stabilito a livello dell’intero corpo.
BB: Conosce il termine “caseina micellare”?
YB: Sì, è la caseina nativa, dove sono rappresentate le forme alfa, beta e kappa.
BB: Nello studio del 1997 avete usato la caseina micellare, la caseina nelle strutture micellari del latte di mucca, al posto del normale caseinato di calcio? Avete suggerito che potrebbe avere qualche ripercussione sui risultati?
YB: Sì, come ho detto prima, abbiamo usato una proteina nativa. È stata ottenuta da una microfiltrazione della membrana per la caseina e dopo un’ultrafiltrazione per il siero. Pertanto non abbiamo usato un precipitato di caseina, ossia trattato con acidi, perché non ci avrebbe permesso di osservare il corretto comportamento morfologico. Nello stomaco, dove l’acidità non è trascurabile, si potrebbe avere la coagulazione della caseina; comunque se si usa la caseina che è già coagulata, si potrebbe avere un comportamento diverso: non la stessa coagulazione.
BB: Allora avete pensato che gli effetti positivi della caseina possono essere stati parzialmente attribuiti al fatto che era una proteina nativa del latte nella sua forma micellare. In almeno uno dei vostri studi accennate che esistono peptidi attivi che regolano gli oppiodi contenuti in alcune della frazioni della caseina micellare e che possono avere un certo peso influenzando la motilità gastrointestinale.
YB: È difficile rispondere con certezza a questa domanda. In altri studi abbiamo visto che si potrebbe comportare in maniera simile anche il caseinato di calcio. Penso che sia un argomento importante e che necessiti di una verifica.
BB: Lei o i suoi colleghi avete mai eseguito altri studi sull’aumento delle proteine in soggetti adulti sani?
YB: Sì, abbiamo svolto uno studio che osservava gli effetti dell’insulina senza fare il profilo di alcun aminoacido. È stato eseguito con soggetti giovani ed abbiamo dimostrato che l’insulina non ha proprio alcun effetto sulla sintesi proteica a livello di tutto il corpo, soltanto un effetto sul catabolismo proteico; in ogni caso gli anziani hanno una risposta minore all’insulina e questo potrebbe rivelarsi molto importante.
BB: Sono maggiormente resistenti all’insulina?
YB: Sì. Questo potrebbe essere importante per prevenire la sarcopenia negli anziani. Abbiamo effettuato un altro studio in cui abbiamo aggiunto una fonte di carboidrati ad un pasto proteico, e questo può dare la risposta, ad esempio, ad alcune delle domande sulla combinazione di proteine e carboidrati oppure di proteine e lipidi. La domanda è: abbiamo il medesimo risparmio con i carboidrati o con i grassi assieme alle proteine? Siamo in contatto con la Società europea per la nutrizione che ha sede a Monaco e presto pubblicheremo questa ricerca.
BB: Eccellente, sarebbe molto interessante.
YB: A dire il vero posso anticiparle che c’è un risparmio sia con i carboidrati sia con i grassi.
BB: Precisamente quale tipo di effetto? E quali carboidrati avete usato: semplici o complessi?

 modello: John Hansen

YB: Dovete aspettare e lo saprete!
BB: Nel febbraio 2001 avete pubblicato uno studio intitolato “The Digestion Rate of Protein As an Indipendent Regulating Factor of Postprandial Protein Retention” [“La velocità di digestione delle proteine come fattore di regolazione indipendente della ritenzione proteica postprandiale”, NdT]. Ancora una volta avete indagato il legame tra la velocità di digestione e la quantità di proteine assimilate. Come avete sottolineato nel primo studio, gli aminoacidi sono potenti modulatori della sintesi proteica, del catabolismo e dell’ossidazione, quindi può essere stato possibile che i diversi profili aminoacidici possano dare risultati diversi.
YB: Questo è stato per noi uno studio importante. Dopo la pubblicazione dello studio del 1997, alcune persone dissero che le differenze tra siero e caseina erano attribuibili alla differenza di composizione per gli aminoacidi, ossia che tali differenze si potevano spiegare in termini di equilibrio proteico.
BB: Quindi, in parole povere, stavate cercando di determinare se era la velocità di digestione oppure il profilo aminoacidico che spiegava i diversi risultati?
YB: Sì, i diversi risultati e le differenti risposte.
BB: In questo studio avete impiegato quattro gruppi composti da sei giovani uomini in salute, ogni gruppo seguiva un protocollo diverso. Il primo gruppo prendeva 30 g di caseina micellare, una cosiddetta proteina ad assimilazione lenta. Il secondo gruppo prendeva 30 g di una miscela di aminoacidi in forma libera che imitava il profilo aminoacidico della caseina e rappresentava una fonte proteica veloce. Nel terzo gruppo i soggetti prendevano 30 g di siero, un’altra proteina ad assimilazione veloce, ed il quarto gruppo 13 piccoli spuntini a base di siero distanziati di 20 minuti nell’arco di quattro ore. I 13 spuntini in totale apportavano 30 g di proteine ed erano ancora un altro pasto ad assimilazione lenta. In breve, quali sono stati i risultati dello studio?
YB: Prima di tutto l’ossidazione della leucina era diminuita drammaticamente con il protocollo che riguardava vari spuntini con il siero del latte al confronto di uno solo. Abbiamo riscontrato la medesima situazione quando abbiamo confrontato la singola porzione di caseina con la miscela di aminoacidi che imitava il profilo della caseina. L’utilizzazione delle proteine contenute negli alimenti non è propriamente il risultato del profilo aminoacidico ma soprattutto un caso di velocità della digestione.
BB: E l’equilibrio della leucina dopo pasto era maggiore in quali pasti? In quelli ad assimilazione più lenta?
YB: Sì, corretto. Inoltre il catabolismo proteico era inibito in maniera significativa solamente dai pasti ad assimilazione lenta.
BB: Quindi le conclusioni dello studio del 2001 hanno confermato quelle del 1997?
YB: Sì, perfettamente consistenti con il primo studio.
BB: Nello studio del 2001 avete affermato che nei giovani le proteine lente erano migliori in riferimento all’incremento postprandiale. È esattamente la medesima conclusione alla quale eravate arrivati in precedenza?
YB: Corretto.
BB: In pratica se guardiamo ai suoi studi ed a quelli dei suoi colleghi, che tipo di proteine del latte bovino pensate apportino la migliore efficienza complessiva di utilizzazione nel corpo umano? Non sarebbe la caseina?
YB: Sì, da un punto di vista pratico. Ma non si avrebbe la medesima concentrazione di aminoacidi nel sangue e lo stimolo della sintesi, che può essere di particolare beneficio in alcune circostanze. La migliore proteina per l’alimentazione umana sarebbe una con un profilo aminoacidico logicamente bilanciato, con una buona biodisponibilità e che induca la sintesi degli aminoacidi al momento opportuno e nei tessuti più idonei, perché siamo preoccupati qui del tessuto muscolare e non del tessuto splancnico. Dovrebbe avere un impatto sul catabolismo proteico, ma dobbiamo prestare attenzione a quanto accade per il turnover proteico se consumiamo una grossa quantità di quella particolare proteina, come farebbe un bodybuilder. Quando si consuma una grossa quantità di proteine, si aumenta il loro turnover e ciò consuma molte energie non solo per la sintesi proteica ma anche per il catabolismo proteico. La gente non si rende conto del dispendio energetico collegato alla scomposizione delle proteine.
BB: In alcune circostanze il ritmo della sintesi potrebbe essere un fattore critico. Per esempio, ho ragione di trarre quella conclusione dopo che un atleta ha gareggiato o si è allenato? Le proteine del siero, essendo proteine veloci, possono essere utili subito dopo la sessione in quanto può essere richiesto un veloce apporto di aminoacidi.
YB: Può essere.
BB: Potrebbe essere altrettanto logico dedurre che se una proteina lenta fosse stata consumata al momento giusto prima dell’allenamento, potrebbe avere evitato il catabolismo?
YB: Come ho detto prima, la sensibilità muscolare è maggiore dopo una sessione d’allenamento, quindi potrebbe essere importante per aumentare la disponibilità degli aminoacidi ai muscoli. Tutto quello che posso dire è che il siero viene assorbito più rapidamente e che sembra stimolare la sintesi; ad ogni modo la vostra teoria basata sul consumo di una proteina ad assimilazione lenta può pure valere per la sintesi proteica dopo l’attività fisica. Questo è interessante. Abbiamo una situazione simile in cui molte persone adottano tale protocollo in preparazione ad un intervento chirurgico. Sappiamo che dopo un intervento chirurgico c’è una specie di resistenza all’insulina e in Svezia è stato visto che se si fa un carico di glucosio prima dell’intervento, allora la sensibilità all’insulina dopo è migliore. Pertanto può essere che abbiamo proprio la medesima situazione con il pre-carico di aminoacidi al quale lei ha accennato [consumo di proteine ad assimilazione lenta]; potremmo modulare il periodo post operatorio modulando quello pre operatorio. L’effetto che può essere raggiunto è assai impressionante. In precedenza non ero mai rimasto completamente convinto da questa teoria, ma adesso lo sono al cento per cento.
BB: Quello che sto cercando di spiegare realmente su queste fonti proteiche è che nessuna è inferiore: ognuna va bene per una particolare situazione o condizione. Non è forse così?
YB: Certamente.
BB: Quindi possiamo avere una situazione nella quale l’obiettivo primario è interrompere il catabolismo proteico e possono verificarsi altre circostanze per le quali invece è prioritario apportare velocemente gli aminoacidi. Vero?
YB: Sì, verissimo.
BB: Pertanto il siero e la caseina possiedono ciascuno qualità singolari che potrebbero servire alle diverse esigenze di un atleta?
YB: Corretto, ma è importante ricordare che perfino se una proteina è a lenta assimilazione, se la sensibilità muscolare è aumentata, il corpo potrà fare pieno uso degli aminoacidi come richiesto.
BB: Se guardiamo le proprietà singolari di ogni fonte proteica – ossia digeribilità, effetti sulla sintesi, catabolismo, deposizione – non sarebbe scontato concludere che la situazione migliorerebbe combinando il siero con la caseina?
YB: Penso che sia vero. Ecco perché le proteine native del latte sono così buone: sono perfette. Dapprima c’è il rilascio veloce degli aminoacidi e poi, quando questi iniziano a scomparire, prendono in mano la situazione gli aminoacidi della caseina, più lenta. Inoltre le proteine ad assimilazione veloce aumenterebbero la sintesi dell’apporto di aminoacidi, mentre quelle lente ridurrebbero la velocità con cui si verifica il catabolismo. La combinazione è perfetta.
BB: E cosa dire delle caratteristiche specifiche delle specie? Dopo tutto il latte di mucca è immensamente diverso da quello umano.
YB: Vero. Il latte di mucca contiene solamente 5 g per litro di siero e 25 g di caseina.
BB: Ritiene che ci possa essere un rapporto maggiormente preciso tra siero e caseina in modo che risulti maggiormente adatto per l’impiego da parte dell’uomo? Per gli atleti non potrebbe essere migliore il rapporto di 60 a 40 che si ritrova nel latte umano?
YB: Ha pienamente ragione ed alcune ditte stanno già prendendo in considerazione quei rapporti. Ci sono brevetti in corso di applicazione da parte di alcune ditte, non per integratori sportivi ma per prodotti indirizzati all’uso clinico.
“È importante ricordare che pure se la proteina è lenta, se si aumenta la sensibilità muscolare il corpo potrà sfruttare al meglio e nella maniera in cui necessita gli aminoacidi”.
È un settore di ricerca davvero interessante e penso che siamo all’inizio di una nuova era.

Nota del redattore: nella seconda parte dell’articolo Batcheldor e Boirie solleveranno ancora di più i termini della controversia discutendo un concetto che è talmente radicale da rovesciare del tutto la tradizionale teoria sull’integrazione proteica.

Glossario

Aminoacidi. I costituenti fondamentali delle proteine. Un gruppo di acidi organici contenenti azoto che quando si legano in catene formano le proteine.
Anabolismo. Il ciclo del metabolismo umano che presiede alla costruzione dei tessuti. Una sostanza anabolica è una sostanza che fa crescere il corpo.
Anticatabolico. Che previene il catabolismo; ossia la distruzione del corpo o di alcune sue parti.
Azotato. Sostanze, composti o miscele che contengono azoto.
Bioattivo. Che ha un effetto su un organismo vivente.
Caseina micellare. La forma naturale delle proteine della caseina come si trovano nel latte – la forma non denaturata della caseina (non ottenuta per estrazione chimica). I micella stessi sono grosse molecole insolubili che rimangono in sospensione nel latte. Varie sono le proteine della caseina che vanno a costituire le strutture dei micella, ossia la caseina alfa 1, alfa 2, beta, kappa. La funzione principale dei micella del latte è apportare le sostanze nutritive, soprattutto minerali, in una forma altamente biodisponibile; ad ogni modo sono presenti pure le frazioni ed i peptidi bioattivi, per esempio i glicomacropeptidi (GMP) e la kappacina. Di queste sostanze si sa che proteggono dalle tossine, dai batteri e dai virus; inoltre possono modulare il sistema immunitario.
Caseina. La proteina più importante tra quelle contenute nel latte. Il latte di mucca ne contiene circa l’80%. Separata dal latte per mezzo di processi chimici di estrazione, è una proteina denaturata (i micella sono distrutti). È impiegata nell’industria casearia.
Caseinato. Una forma neutralizzata di caseina, solitamente ottenuta facendo reagire la caseina acida con una sostanza basica, per esempio l’idrossido di sodio.
Catabolismo. Il ciclo del metabolismo umano che presiede alla distruzione dei tessuti; metabolismo distruttivo.
Denaturare. Cambiare una proteina dalla sua struttura nativa e funzionale ad una conformazione diversa, variando in tal modo la sua funzione.
Frazioni proteiche. Un termine ampiamente diffuso per distinguere una proteina specifica da un gruppo di proteine che le è solitamente associato. Ad esempio, la lattoferrina è una proteina presente nel gruppo di proteine del siero del latte. La lattoferrina sarebbe una frazione proteica del siero del latte.
In vivo. Eseguito su organismi viventi o su cellule vive.
Meccanismo di assorbimento competitivo. Si riferisce al meccanismo per mezzo del quale una sostanza nutritiva viene assimilata dal corpo attraverso le pareti intestinali. Alcuni meccanismi permettono di avere un assorbimento libero dei nutrienti mentre altri sono competitivi e pertanto l’assorbimento stesso è minore e per vie che lo contrastano. Un meccanismo che può avere ripercussioni sull’assimilazione degli aminoacidi.
Metabolizzare. Sottoporre al processo per mezzo del quale una particolare sostanza è processata dal corpo.
Ossidazione. Una reazione chimica durante la quale una sostanza viene cambiata aumentandole la carica elettronegativa o aggiungendo ossigeno o usando l’ossigeno per sottrarle alcuni atomi di idrogeno. Questo si verifica con gli aminoacidi al fine di soddisfare il fabbisogno energetico dell’apparato contrattile dei muscoli.
Peptidi. Qualsiasi combinazione di due o più di due aminoacidi, che non costituiscono una proteina, legati insieme per mezzo di legami ammide. Parti di proteina prodotti spezzandone i legami chimici.
pH. La scala di misurazione per la concentrazione di ioni idrogeno. Un pH al di sotto di 7 indica un ambiente acido, sopra basico.
Postprandiale. Dopo un pasto.
Proteine del siero. Il gruppo di proteine del latte che rimane disperso nell’acqua con un pH più ampio. Di solito il termine si riferisce alle proteine che rimangono nel siero del latte dopo che il caglio è stato estratto dal latte nella produzione casearia.
Ritenzione azotata. Un termine usato per descrivere la quantità di azoto trattenuta dal corpo dopo un numero specificato di ore.
Sintesi proteica. La produzione di proteine.
Splancnica. Attinente al fegato e alle viscere.

Attenzione: questi articoli sono disponibili in chiaro grazie alla rivista Olympian's News che viene venduta regolarmente nelle migliori edicole. Per tale motivo vi consigliamo di comprare regolarmente la rivista in edicola oppure di abbonarvi. Solo in questo modo farete in modo che la Vostra rivista preferita continui a fornirvi le informazioni che desiderate, sempre più attuali e interessanti.
L'editore di Olympian's News Sandro Ciccarelli

vai all'inizio dell'articolo
Torna all'elenco degli articoli torna agli articoli

© Olympian's news 1989 - 2019 all right reserved.
Nessuna parte di questa pubblicazione potrà essere riprodotta senza l'autorizzazione scritta dell'editore.